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Introducción a los tensioactivos
Los tensioactivos poseen una estructura molecular anfifílica: un extremo contiene un grupo hidrofílico, denominado cabeza hidrofílica, mientras que el otro extremo contiene un grupo hidrofóbico, conocido como la cola hidrofóbica. La cabeza hidrofílica permite que los tensioactivos se disuelvan en agua en su forma de monómero.
El grupo hidrofílico es a menudo un grupo polar, que puede ser un grupo carboxilo (-COOH), un grupo de ácido sulfónico (-SO3H), un grupo amino (-NH2), aminas y sus sales, grupos hidroxilo (-OH), grupos amidas o enlaces de éter (-O-) como otros ejemplos de grupos hidrofílicos.
El grupo hidrofóbico es típicamente una cadena de hidrocarburos no polares, como las cadenas de alquilo hidrófobas (R- para alquilo) o grupos aromáticos (ar-para arilo).
Los tensioactivos pueden clasificarse en tensioactivos iónicos (incluidos tensioactivos catiónicos y aniónicos), tensioactivos no iónicos, tensioactivos anfotéricos, tensioactivos mixtos y otros. En las soluciones de tensioactivo, cuando la concentración del tensioactivo alcanza un cierto valor, las moléculas tensioactivas formarán varios agregados ordenados conocidos como micelas. El proceso de micelización, o formación de micelas, es una propiedad fundamental crucial de las soluciones tensioactivas, ya que muchos fenómenos interfaciales importantes están asociados con la formación de micelas.
La concentración en la que los tensioactivos forman micelas en solución se conoce como la concentración crítica de micelas (CMC). Las micelas no son estructuras esféricas fijas; Más bien, exhiben irregularidad extrema y cambios de forma dinámica. Bajo ciertas condiciones, los tensioactivos también pueden exhibir estados de micelas inversas.
Factores que influyen en CMC:
- Estructura del tensioactivo
- Tipo y presencia de aditivos
- Temperatura
Interacciones entre tensioactivos y proteínas
Las proteínas contienen grupos no polares, polares y cargados, y muchas moléculas anfifílicas pueden interactuar con las proteínas de varias maneras. Dependiendo de las condiciones, los tensioactivos pueden formar agregados organizados moleculares con diferentes estructuras, como micelas o micelas inversas, que interactúan de manera diferente con las proteínas.
Las interacciones entre proteínas y tensioactivos (superficie de proteínas, PS) involucran principalmente interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas. Los tensioactivos iónicos interactúan con proteínas principalmente a través de las fuerzas electrostáticas del grupo polar y las interacciones hidrofóbicas de la cadena de carbono alifático, que se unen a las regiones polares e hidrofóbicas de la proteína, formando así complejos de PS.
Los tensioactivos no iónicos interactúan principalmente con proteínas a través de fuerzas hidrofóbicas, donde las cadenas hidrofóbicas interactúan con las regiones hidrofóbicas de las proteínas. La interacción puede influir tanto en la estructura como la función del tensioactivo y la proteína. Por lo tanto, el tipo y la concentración de tensioactivos, junto con el contexto ambiental, determinan si los tensioactivos estabilizan o desestabilizan las proteínas, así como si promueven la agregación o la dispersión.
Valor HLB de tensioactivos
Para que un tensioactivo exhiba su actividad interfacial única, debe equilibrar los componentes hidrofóbicos e hidrofílicos. El HLB (equilibrio hidrófilo-lipófilo) es una medida del equilibrio hidrofílico-lipófilo de los tensioactivos y sirve como un indicador de las propiedades hidrófilas e hidrofóbicas de los tensioactivos.
El valor de HLB es un valor relativo (que oscila entre 0 y 40). Por ejemplo, la parafina tiene un valor HLB de 0 (sin componente hidrofílico), el polietilenglicol tiene un valor de HLB de 20, y el SDS altamente hidrofílico (dodecil sulfato de sodio) tiene un valor de HLB de 40. El valor de HLB puede servir como una referencia guía al seleccionar tensiones tensiales. Un valor de HLB más alto indica una mejor hidrofilia, mientras que un valor de HLB más bajo sugiere una hidrofilia más pobre.
Tiempo de publicación: septiembre-10-2024